Mô tả sản phẩm

Trypsin là một enzyme serine protease thuộc nhóm hydrolase, được sản xuất ở tuyến tụy dưới dạng tiền enzyme trypsinogen không hoạt động và được hoạt hóa thành trypsin bởi enterokinase trong ruột non. Enzyme này có khả năng phân cắt các liên kết peptide ở phía sau gốc lysine (K) hoặc arginine (R) (trừ khi tiếp theo là proline). Trypsin hoạt động tối ưu ở pH 7.5–8.5 và nhiệt độ khoảng 37°C. Nó có mặt trong nhiều loài động vật, phổ biến nhất là trypsin từ bò (bovine) và lợn (porcine).

Cấu trúc và tính chất: Trypsin là một protein đơn chuỗi gồm khoảng 223–229 amino acid, với khối lượng phân tử khoảng 23,3 kDa (bovine). Nó chứa ba cầu disulfide và có cấu trúc bậc hai chủ yếu là các tấm beta và vòng xoắn. Enzyme có vị trí xúc tác bao gồm bộ ba xúc tác histidine-57, aspartate-102 và serine-195 (theo đánh số chymotrypsinogen), tạo nên đặc tính serine protease.

Ứng dụng: Trong y học, trypsin được sử dụng trong thuốc mỡ để làm sạch vết thương (loại bỏ mô hoại tử), trong dung dịch tiêu hóa để hỗ trợ tiêu hóa protein. Trong sinh học phân tử, trypsin là công cụ không thể thiếu để phân giải protein thành peptide (ví dụ: trong phân tích khối phổ) và để tách tế bào khỏi bề mặt nuôi cấy (trypsinization). Trong công nghiệp thực phẩm, trypsin được dùng để thủy phân protein (ví dụ: sản xuất protein thủy phân, nước chấm). Ngoài ra, trypsin còn được sử dụng trong sản xuất vaccine, chế phẩm sinh học và nghiên cứu cấu trúc protein.

An toàn và bảo quản: Trypsin là enzyme hoạt động, cần bảo quản ở nhiệt độ thấp (-20°C hoặc 2-8°C tùy dạng), tránh ẩm và ánh sáng. Tiếp xúc với da và mắt có thể gây kích ứng, cần sử dụng bảo hộ khi thao tác. Tránh tiếp xúc với các chất ức chế enzyme (ví dụ: PMSF, leupeptin) hoặc các chất biến tính protein.

Tính chất

Bột hoặc tinh thể màu trắng đến trắng ngà (white to off-white powder or crystals) Không mùi hoặc mùi rất nhẹ Khối lượng phân tử: khoảng 23,300 g/mol (bovine trypsin) pH hoạt động tối ưu: 7.5–8.5 Nhiệt độ hoạt động tối ưu: 37°C (bị biến tính ở > 60°C) Hoạt động: phân cắt liên kết peptide tại C-terminal của lysine và arginine Cấu trúc: chuỗi đơn với 3 cầu disulfide, 223 amino acid (bovine) Độ tan: tan tốt trong nước và dung dịch đệm Bảo quản: -20°C (dạng bột) hoặc 2-8°C (dạng dung dịch), tránh ánh sáng và ẩm Tránh tiếp xúc với chất ức chế protease, chất oxy hóa mạnh, nhiệt độ cao

Ứng dụng

  • Y học và dược phẩm

    Trypsin được sử dụng trong thuốc mỡ bôi ngoài da để làm sạch vết thương (loại bỏ dịch tiết và mô hoại tử), hỗ trợ lành vết thương; cũng được dùng làm thuốc hỗ trợ tiêu hóa cho bệnh nhân thiếu hụt enzyme tụy.

  • Nghiên cứu sinh học phân tử và protein

    Là enzyme không thể thiếu trong phân tích protein (digestion thành peptide để phân tích bằng LC-MS/MS), xác định trình tự amino acid, và trong các thí nghiệm về cấu trúc và chức năng protein.

  • Nuôi cấy tế bào (trypsinization)

    Được sử dụng để tách rời các tế bào bám dính khỏi bề mặt nuôi cấy (ví dụ: trong quá trình cấy chuyển tế bào), là bước quan trọng trong nuôi cấy tế bào động vật.

  • Công nghiệp thực phẩm

    Dùng để thủy phân protein trong sản xuất nước chấm (mắm, xì dầu), protein thủy phân (hydrolyzed vegetable protein), và các sản phẩm thực phẩm chức năng giàu peptide.

  • Sản xuất vaccine và sinh phẩm

    Trypsin được sử dụng trong sản xuất vaccine (đặc biệt là vaccine cúm) để phân giải hemagglutinin, và trong các quy trình sản xuất protein tái tổ hợp.

Chưa có nhà cung cấp

Sản phẩm này chưa có nhà cung cấp nào

Gửi yêu cầu tìm nhà cung cấp

Tài liệu tham khảo

Tối ưu hóa khẩu phần có hàm lượng protein thô thấp thông qua việc bổ sung Cysteamine Hydrochloride được bao và enzyme Alkaline Protease ngoại sinh cho gà thịt.
Vet. Sci. 2025, 12(7), 622 DOI
Nghiên cứu này khảo sát tác động hiệp đồng của cysteamine hydrochloride (CSH) dạng bao và enzyme protease kiềm ngoại sinh (EAP) trong khẩu phần ăn có hàm lượng protein thô (CP) thấp dành cho gà thịt. CSH, một hợp chất amino-thiol bền vững, đóng vai trò là chất tăng cường chuyển hóa bằng cách ức chế somatostatin để thúc đẩy tiết hormone tăng trưởng và yếu tố tăng trưởng giống insulin (IGF); đồng thời, nó hoạt động như một chất chống oxy hóa thông qua việc gia tăng nồng độ glutathione và loại bỏ các gốc oxy hóa tự do, cũng như kích thích tiết enzyme tiêu hóa từ tuyến tụy. EAP, một loại protease kiềm phổ rộng có nguồn gốc từ *Bacillus licheniformis*, giúp tăng cường khả năng tiêu hóa protein bằng cách cắt đứt các liên kết peptide trong môi trường ruột có độ pH từ trung tính đến kiềm, mô phỏng hoạt động của các enzyme nội sinh như trypsin và chymotrypsin. Trong một thí nghiệm bố trí theo sơ đồ giai thừa 2×2 với 600 con gà thịt giống Ross-308 được cho ăn khẩu phần giảm 10% hàm lượng CP, việc bổ sung kết hợp 0,2 g/kg CSH và 0,2 g/kg EAP đã mang lại những cải thiện hiệp đồng đáng kể về: mức tăng trọng, hệ số chuyển đổi thức ăn (FCR), chỉ số hiệu quả sản xuất châu Âu (EPEF), đặc điểm thân thịt, khối lượng các cơ quan miễn dịch và hiệu giá kháng thể bệnh Newcastle, chiều cao nhung mao ruột cùng tỷ lệ chiều cao nhung mao/độ sâu hốc nhung mao, cũng như khả năng tiêu hóa dưỡng chất ở toàn bộ đường tiêu hóa và đoạn hồi tràng. Ngược lại, việc sử dụng hàm lượng CSH cao hơn (0,4 g/kg) mà không có protease đã làm giảm lượng thức ăn tiêu thụ và tốc độ tăng trưởng, mặc dù các tác động tiêu cực này đã được giảm thiểu phần nào khi bổ sung kết hợp EAP. Các kết quả nghiên cứu cho thấy việc kết hợp CSH và EAP trong khẩu phần ăn giảm CP cho gà thịt giúp tối ưu hóa hiệu suất chăn nuôi, sức khỏe đường ruột và hiệu quả sử dụng protein, đồng thời hỗ trợ tính bền vững về môi trường thông qua việc giảm lượng nitơ bài tiết.

Yêu cầu báo giá

Nhận báo giá từ nhiều nhà cung cấp trong 24 giờ

Gửi RFQ ngay

Yêu cầu báo giá

Trypsin (Trypsin) - CAS 9002-07-7